Белки обладают большой молекулярной массой (от нескольких тысяч до нескольких миллионов). Вследствие большого размера белковых частиц водные растворы их представляют собой коллоидную систему, которая состоит из дисперсионной среды (растворитель) и дисперсной фазы (частицы растворенного вещества). Размеры коллоидных частиц обычно колеблются от 1 до 200 нм*. Устойчивость коллоидных систем обусловливается наличием на поверхности частиц электрического заряда и гидратной оболочки. Нарушение этих факторов устойчивости приводит к осаждению (коагуляции) частиц.

Благодаря присутствию в аминокислотных остатках групп, способных к ионизации (СООН, NН₂ и др.), белковые молекулы несут отрицательные и положительные заряды. При пропускании электрического тока белки передвигаются к катоду или аноду в зависимости от заряда белковой молекулы.

Глобулярные белки, как правило, за счет преобладания в них остатков кислых аминокислот приобретают в растворах избыток отрицательных зарядов. Только при определенном рН наблюдается равенство отрицательных и положительных зарядов, т. е. электрический заряд белков в целом будет равен нулю. При этих условиях белок находится в изоэлектрическом состоянии и белковая молекула не перемещается в электрическом поле. Величина рН раствора, при которой белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка большинства глобулярных белков находится в слабокислой среде (рН 4,5-6,5).

В изоэлектрической точке силы электрического отталкивания между белковыми глобулами минимальные. Это приводит к тому, что белки в изоэлектрической точке легко агрегируют (укрупняются) и коагулируют. При рН ниже изоэлектрической точки наступает перезарядка белковых частиц: они приобретают противоположный заряд и вновь становятся устойчивыми в растворе.

Коагуляцию можно осуществить, добавляя в раствор белков дегидратирующие вещества (спирт, ацетон, сульфат аммония и некоторые другие соли), разрушающие гидратную оболочку. При этом происходит обратимое осаждение белков, т. е. при удалении этих веществ белки вновь переходят в нативное состояние.

При действии на белок солей тяжелых металлов, кислот и щелочей, а также при нагревании происходят необратимые реакции осаждения с потерей первоначальных свойств белка. Это явление называется денатурацией. Она характеризуется развертыванием полипептидной цепи белка, которая в нативной белковой молекуле была свернута. В результате развертывания полипептидных цепей (при разрушении третичной и вторичной структур) на поверхность белковой молекулы выходят гидрофобные группы. При этом белок теряет растворимость, агрегирует и выпадает в осадок.

Классификация белков молока. В молоке содержится в среднем около 3,2 % белков, колебания составляют от 2,9 до 4 %. Белки, входящие в состав молока, имеют сложный состав, разнообразны по строению, физико-химическим свойствам и биологическим функциям. Наряду с белками в молоке содержится азотистые соединения небелкового характера: свободные аминокислоты, пептиды, мочевина, аммиак, оротовая и мочевая кислоты и яр. Их количество составляет около 5 % всего содержания азота в молоке. Используя современные способы разделения и выделения белков, исследователи установили, что в состав молока входят три группы белков.

К первой основной группе относится казеин, содержащий 4 фракции ( a_S1-, b- и c-казеин) и их фрагменты. Вторая группа представлена сывороточными белками - b-лактоглобулином, a-лактальбумином, иммуноглобулинами и альбумином сыворотки крови. Кроме того, в нее входят лактоферрин и некоторые другие, так называемые минорные, белки. К третьей группе относят белки оболочек жировых шариков, составляющие всего около 1 % всех белков молока.

Биологические функции белков молока многообразны. Так, казеин является собственно пищевым белком, выполняющим в организме новорожденного структурную функцию. Кроме того, казеин транспортирует в составе своих частиц кальций, фосфор и магний. Транспортные функции также выполняют лактоферрин и b-лактоглобулин, иммуноглобулины обладают защитными свойствами, a-лактальбумин - регуляторными и т. д.

По пространственному расположению полипептидных цепей белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структур показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержит a-спиралей; a-лактальбумин и b-лактоглобулин содержат большее количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, занимает промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, которая обычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.